La telaraña resiste más que el acero
También puede estirarse hasta el 135% de su longitud original sin romperse
También puede estirarse hasta el 135% de su longitud original sin romperse
Un grupo de investigadores de las universidades Complutense de Madrid (UCM), de Oslo, en Noruega, y de Uppsala, en Suecia, presentó en la revista “Nature” la estructura tridimensional de una de las regiones —denominada dominio N-Terminal— de las proteínas que componen la telaraña, las espidroínas.
“El dominio N-Terminal regula el ensamblaje de las fibras de seda de araña en el extremo de la glándula ampulácea”, explica con rigor Cristina Casals, catedrática de Bioquímica y Biología Molecular de la UCM.
La glándula ampulácea mayor está situada en el extremo del abdomen del cuerpo de la araña. En ella se acumulan en altas concentraciones las proteínas de la seda. Según avanzan a lo largo de la glándula, las largas moléculas de espidroína se organizan hasta formar un verdadero cristal líquido. Un poco antes de llegar al extremo de la glándula se convierte bruscamente en una fibra sólida e insoluble. Hasta ahora era un misterio cómo se produce la rápida transición desde proteína soluble (mientras está dentro de la glándula secretora) a insoluble (justo antes de salir al exterior). La regulación que ejercen los cambios de su potencial de hidrógeno sobre el dominio N-terminal ofrece una respuesta.
Las fibras de seda de araña son mucho más resistentes que un cable de acero de igual grosor y más elásticas que el nailon, ya que pueden estirarse hasta el 135% de su longitud original sin romperse. Hasta ahora no se ha logrado producir nada parecido.
La seda de araña está compuesta por moléculas proteicas, largas cadenas formadas por miles de aminoácidos. Los análisis estructurales realizados mediante rayos X muestran que la fibra finalizada presenta zonas en las que varias cadenas de proteínas se entrelazan mediante conexiones físicas estables. Estas conexiones son responsables del alto nivel de estabilidad.
Entre las conexiones se observan zonas no entrelazadas, que proporcionan a las fibras la gran elasticidad que las caracteriza.
“El dominio N-Terminal regula el ensamblaje de las fibras de seda de araña en el extremo de la glándula ampulácea”, explica con rigor Cristina Casals, catedrática de Bioquímica y Biología Molecular de la UCM.
La glándula ampulácea mayor está situada en el extremo del abdomen del cuerpo de la araña. En ella se acumulan en altas concentraciones las proteínas de la seda. Según avanzan a lo largo de la glándula, las largas moléculas de espidroína se organizan hasta formar un verdadero cristal líquido. Un poco antes de llegar al extremo de la glándula se convierte bruscamente en una fibra sólida e insoluble. Hasta ahora era un misterio cómo se produce la rápida transición desde proteína soluble (mientras está dentro de la glándula secretora) a insoluble (justo antes de salir al exterior). La regulación que ejercen los cambios de su potencial de hidrógeno sobre el dominio N-terminal ofrece una respuesta.
Las fibras de seda de araña son mucho más resistentes que un cable de acero de igual grosor y más elásticas que el nailon, ya que pueden estirarse hasta el 135% de su longitud original sin romperse. Hasta ahora no se ha logrado producir nada parecido.
La seda de araña está compuesta por moléculas proteicas, largas cadenas formadas por miles de aminoácidos. Los análisis estructurales realizados mediante rayos X muestran que la fibra finalizada presenta zonas en las que varias cadenas de proteínas se entrelazan mediante conexiones físicas estables. Estas conexiones son responsables del alto nivel de estabilidad.
Entre las conexiones se observan zonas no entrelazadas, que proporcionan a las fibras la gran elasticidad que las caracteriza.
